Скачать .docx  

Реферат: Амінокислоти: одержання, властивості, роль у біології

Національний Університет «Києво-Могилянська Академія»

Реферат

Амінокислоти: одержання, властивості, роль у біології

виконав студент ФПН-1

Шестопал Руслан

Київ

АМІНОКИСЛОТИ

Органічні сполуки, що містять в молекулі карбоксильну та аміно групи, називають амінокислотами. Амінокислоти мають надзвичайно велике значення в органічному світі, тому що з них побудовані білкові речовини клітині, що виконують ряд інших важливих функцій в живому організмі: структурні білки, ферменти, гормони, транспортні білки, захисні, запасаючі, скорочувальні, токсини.

ІЗОМЕРІЯ. НОМЕНКЛАТУРА .

Амінокислоти називають звичайно як замісники відповідних карбонових кислот, позначаючи положення аміно групи буквами латинського алфавіта. Застосовується також систематична номенклатура, а для найпростіших- імпіричні назви:

CN2 NH2 -COOH амінооцтова кислота, аміноетанова кислота, глікол, гліцин.

CH3 -CHNH2 -COOHa-амінопропіонова кислота, 2-амінопропіонова кислота, аланін.

CH3 -CH2 -CH-CHNH2 -COOH 2-аміно-3-метилпентанова кислота

/ ізолейцин.

CH3

CH3 -CHOH-CHNH2 -COOHa-аміно-b-оксимасляна, 2-амино-3-оксибутанова кислота, треонін.

Ізомерія амінокислот аналогічна ізомерії оксикислот.Вона може бути пов’язана з положенням функціональних груп та будовою вуглицевого скелета. Молекула амінокислоти може вміщувати як одну так і декілька карбоксильних груп і відповідно до цього амінокислоти відрізняються по основності.В молекулі амінокислоти може вміщувати також декілька аміногруп.

Гомологічний ряд одноосновних амінокислот необхідно б було починати з аміномурашиниї кислоти H2 N-COOH. Проте ця кислота одночасно є неповним амідом карбонової кислоти.

Оцтова кислота має одну похідну амінокислоту H2 N-CH2 -COOH. Пролінова -дві: CH3 -CHNH2 -COOHa-амінопропіонова кислота, (a-аланін), CH2 NH2 -CH2 -COOHb-амінопропіонова кислота (b-аланін)

Від масляної- три , від ізомасляної- дві:

CH3 -CH2 -CHNH2 -COOHa-аміномасляна кислота

CH3 -CHNH2 -CH2 -COOHb-аміномаслянакислота

CH2 NH2 -CH2 -CH2 -COOHg-аміномасляна кислота

Від ізомасляної:

a-аміноізомасляна кислота

b-аміноізомасляна кислота H2 N-CH2- CH-COOH

/

CH 3

ШЛЯХИ ОТРИМАННЯ АМІНОКИСЛОТ .

Розроблено багато шляхів отримання a-амінокислот. Найважливіші з них три:

1.Дія аміака на солі хлорзамісних кислот:

NH2 -H+CL-CH2 -COONH4 ------HCL ---®NH2 -CH2 COOHNH4

2. Дією аміака та ціанової кислоти на альдегіди(реакція Штрекера). Ціановодень приєднується до аміду що утворюється спершу, утворений нітрил a-амінокислоти омилюють та отримують a-амінокислоту:

CH3 -C=O ----+HN3 -----H2O --®CH3 -CH=NH--+HCN -®CH3 -CH-CºN--+HOH: [ H 2 ] ---NH3 ®

/ /

H NH2

®CH3 -CH-COOH

/

NH 2

3.a-Амінокислоти також можна синтезувати з аміномалинового ефіра за наступною схемою:

NO-CH(COOR)2

CH2 (COOR)2R*ONO ---R*OH ®­¯ --+H 2 -[ Ni ] ®NH2 -CH(COOR)2C 6 H 5 OCL --HCL ®

HON=C(COOR)2

ÞC6H5CO-NH-CH(COOHR)2--+RONa ---ROH -®[C6H5CO-NH-C(COOR)2 ]Na+ --R*I ---NaI --®C6 H5 CONH-CR*(COOR)2H+, HOHC6H5COOH -®NH-CR*(COOH)2 ----CO2 -®NH2 -CHR*-COOH

4. При гідролізі білків отримано близько 25 різноманітних амінокислот. Розділення такої суміші являє собою вкрай складну операцію.Проте звичайно одна або дві амінокислоти отримуються в більших кількостях і ці кислоти вдається виділити досить просто. Останнім часом навчились так порушувати життєдіяльність деяких мікроорранізмів, що вони замість накопичення білка починають продукувати одну яку-небудь задану амінокислоту. Таким хляхом в промисловості отримують харчовий лізин. Із субстракта лізин виділяють з допомогою йоннообмінних смол.

Шляхи отримання b -амінокислот. Найбільш важливими є наступні два способи отримання цих кислот:

1. Приєднання аміака до відповідних кислот. Аміак до олефінів без каталізаторів не приєднується. Приєднання тут проходить так як і інші реакції a,b-ненасичених кислот, ане заправилом Марковникова:

CH2=CH-COOH--+2NH 3 ®NH2 -CH2 -CH2 -COONH4

2.Велика кількість амінокіслот була синтезована В.М.Родіоновим з малинової кислоти: CH2 -CHO+CH2 (COOH)2 --+NH 3 ®CH3 -CH-NH2 -CH2 COOH+H2 O+CO2

Ця реакція схожа з реакцією отримання b-оксикислот з альдегидів. Можливо, що проміжними продуктами тут є оксисполуки, проте механізм цієї реакції до кінця ще не з’ясовано.

Шляхи отримання інших амінокислот. Амінокислоти з більш віддаленими одна від одної функціональними групами отримують дією аміака на галогенпохідні кислот, відновленням неповних нітрилів двохосновних кислот з допомогою бекмановского перегрупування наприклад:

H2 C CH2 H2 C CH2


H2 C C=O –H 2 N-OH --HOH ® H2 C C=N-OH--[ H 2 SO 4 ] ®


H2 C CH2 H2 C CH2

циклогексанон циклогексаноноксим

H2 C CH2 OH H2 C CH2

CO

H2 C С=N ® ¬ H2 C NH


H2 C CH2 H2 C CH2

капролактам

Капролактам при гідролізі утворює w- або e-амінокапронову кислоту, а при нітруванні з подальшим відновленням- лактам 2,6-диамінокапронову кислотую(лізин).

Фізичні властивості .

Амінокислоти-безбарвні кристалічні речовини з високими температурами плавлення, які мало відрізняються для цих кислот і тому не характерні. Плавлення супроводжується розкладом речовини. У воді амінокислоти є добрерозчинними. Водні розчини одноосновних амінокислот майже завжди мають майже нейтральну реакцію.

Високі температури плавлення, відсутність в спектрі ліній, характерних для карбоксильної та аміно групи, та деякі інші властивості амінокислот пояснюються їх будовою. Амінокислоти являють собою внутрішні солі (біполярні іони):+ NH3 -CH2 -CO-O- Такий іон в кислому середовищі поводить себе як катіон, так як пригнічується дисоціація карбоксильної групи; а в лужній - як аніон: + NH3 -CH2 -COOH® ¬ + H OH - +NH3 -CH2 -COO® ¬ HO - H + NH2 -CH2 -COO-

В ізоелектричній точці, коли концентрація катіонів та аніонів рівні, конценотрація біполярного іона максимальна і рух його в електричному полі не відбувається. Положення рівноваги залежить від pHсередовища.

Більшість природніх амінокислот оптичноактивні вналлідок наявності асемитричного атома карбону. В пироді розповсюджені кислоти L-ряду.

ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ .

Подібно до інших сполук із змішаними функціональними групами амінокислоти проявляють властивості як кислот так і амінів. Проте в ланцюзі перетворень сильно впливає наявність двох груп.

1. Амінокислоти утворюють солі з лугами. Солі a-амінокислот з тяжкими металами можуть мати комплексний характер. Таку будову мають наприклад інтенсивно сині солі міді: CH2 -NH2 OCO

Cu

COONH2 -CH2

2.Подібно до інших кислот амінокислоти утворюють складні ефіри, хлорангідриди, аміди і т. д.

3.Амінокислоти утворюють солі з неорганічними кислотами наприклад(H3 N+ -CH2 -COOH)- CL.Ці солі звичайно добре кристалізуються.

4.При дії азотистої кислоти амінокислоти утворюють оксикослоти:

H2 N-CH2COOH—HNO 2 ®N2 +H2 O+HOCH2- COOH

Ефіри амінокислот утворюють при цьому досить стійкі діазосполуки:

CH2 -CH2 -COOC2 H5HNO 2 ---2H2O ®N2 CH-COOC2 H5

Діазооцтовий (етиловий) ефір має наступну будову:

NºN+ -- CH-COOC2 H5 «- N=N+ =CH-COOC2 H5

Він використовується при органічному синтезі.

5.Аміногрупа в амінокислотах легко ацілюється при дії ангідридів або галогенангідридів кислот:

CH2 NH2 CH2 -NH-COCH3

/ +(CH3 CO)O2 ® / +CH3 COOH

COOH COOH

6.При алкіруванні аміногрупи утворюються вторинні, третинні амінокислоти та зрештою чотирьохзамісні амонійні луги. Внутрішні солі таких лугів називають бетаінами.

7. В залежності від положення аміногрупи по відношенню до карбоксилу амінокислоти поводять себе порізному:

1) a-амінокислоти утворюють дикетопіперазини:

CH3 -CH-CO---OHCH3 -HC-CO

|

H-NH+NH—H ® NH NH+2H2 O

|

НO—CO-CH-CH3 OC-CH-CH3

2) b-амінокислоти відщеплюють аміак і дають амонійну сіль ненасиченої кислоти. Причиною такої реакції є рухливість водневих атомів в сусідстві з карбоксильною групою:

CH2 -CH-COOH

І | ® CH2 =CH-COOONH4

NH2 H

3)g-,d-амінокислоти уворюють при нагріванні внутрішні аміди -лактами:

H2 C CH2 H2 C CH2


H2 C CO -H2O ® H2 C CO


HN---HOHNH

Цим корис

туються при визначенні будови амінокислот: визначають в якому положені знаходиться аміногрупа відносно карбоксильної.

8. В реакціях заміщенняa-амінокислот, повязаних із зміною до асимме-тричного атома карбону, частопроходить вальденівське обертання. Прикладом може бути взаємоперетворення d- таl-бромпропіонових кислот та d- іl-аланіна по наступній схемі:

d-бромпропіонова кислота---NH 3 ®d-Аланін

­NOBr¯NOBr

l-Аланін ¬NH 3 - l-Бромпропіонова кислота

Інверсія або збереження конфігурації під час реакції заміщення залежить від механізма по якому дана реакція проходить.

9. В сучасній хімії та біології амінокислот та білків важливу роль відіграє реакція зі зміною кольору(зміна забарвлення на синє).

Комплексони. Комплексонами називають групу a-амінокислот, що вміщують два або три залишки, звязаних з азотом. Найбільш простими з цих амінополікарбонових кислот є імінодиоцтова та нитрилтриоцтова кислоти:

CH2 -COOHCH2 -COOHнітрилтриоцтоав

H-NHOCO-CH2 -Nкислота

CH2 -COOHCH2 -COON

імінодиоцтова кислота

ТАБЛИЦЯ. L - амінокислоти знайдені в білках

(CH3 )2 CH-CH2 -CH-COOH

|

NH2

Leu

(CH3 )2 CH-CH-COOH

|

NH2

Val

CH3 -CH-COOH

|

NH2

Ala
H2 N-CH2 -COOH Gly

CH3 -CH2 -CH-CH-COOH

| |

CH3 NH2

Ile

-CH2 -CH-COOH

|

NH2

Phe

H2 N-CO-CH2 -CH-COOH

|

NH2

Asn

H2 NCOCH2 CH2 CH-COOH

|

NH2

Gin

CH2 -CH-COOH

|

NH NH2

Trp

-COOH

NH

Pro

HO-CH2 -CH-COOH

|

NH2

Ser

CH3 -CH-CH-COOH

| |

OH NH2

Thr

HO- -CH2 -CH-COOH

|

NH2

Tyr

HO

-COOH

NH

Opr

NH2

|

NS-CH2 -CH-COOH

Cys

NH2

|

S-CH2 -CH-COOH

|

S-CH2 -CH-COOH

|

NH2

Cys-Cys

CH3 -S-CH2 -CH-COOH

| NH2

HOOC-CH2 -CH-COOH

|

NH2

Met

HOOC-CH2 -CH2 -CH-COOH

|

NH2

Glu

H2 N-CH2 CH2 CH2 CH2 CH-COOH

|

NH2

Lys

H2N-C-NH-CH2CH2CH2-CH-COOH

|| |

NH NH2

Arg

N

-CH2 -CH-COOH

NH |

NH2

His

ЗВ ЯЗКИ

Амінокислоти здатні утворювати ряд хімічних звязків з різними реакційноздатними групами.

Пептидний звязок . Цей звязок утворюється в результаті виділення води при взаємодії аміногрупи однієї амінокислота з карбоксильною іншої. Сполука що утворилась внаслідок такої реакції називається дипептид.

Іонний звязок. При схожому значенні pH іонізована аміногрупа може взаємодіяти з іонізованою карбоксильною .в результаті чого утворюється іонний звязок. У водному розчині іонні звязки значно слабкіші ковалентних; івони можуть розриватися при зміні pH середовища.

Дисульфідний звязок . Коли дві молекули цистеїна, їх сульфгідрильні (-SH) групи, знаходяться поруч, вони окислюються утворюючи дисульфідний звязок. Дисульфідні звязки можуть виникати при також між різними поліпептидними ланцюгами. Цей факт грає важливу роль в білковій структурі.

Водневий звязок. Електропозитивні водневі атоми, сполучені з азотом чи киснем в групах -OHабо -NH , намагаються узагальнити електрони з найближчими електронегативними атоиами кисню, наприклад з киснем в групі =СО. Утворений таким чином водневий звязок є слабим, але такі звязки виникають досить часто і сумарний вплив на на стабільність в молекулі значний( наприклад структура шовку).

Біосинтез амінокислот - це процес утворення амінокислот в організмі. Він може здійснюватись кількома шляхами: прямим амінуванням ненасичених кислот, відновним амінуваням кетокислотпереамвнування амінокислот зкетокислотами, завдяки реакціям за місцем радикалів амінокислот(процеси ферментативного взаємоперетворення).

В організмі людини здійснюється синтез лише замінних протеїногенних амінокислот, а в тканинах рослин синтезуються також незамінні амінокислоти. Синтез замінних амінокислот в організмі може здійснюватися із метаболів циклу Кребса, проміжних продуктів розщеплення вуглеводів та з незамінних амінокис-лот. Серед метаболітів циклу Кребса джерилом утворення амвнокислот є оксалоацетат і 2-оксоглутарат. З оксалоацетату утворюється аспарагінова кислота, а з неї -аспарагін:

Оксалоацетат+Глутамат®Аспарагінова кислота+2-Оксоглутарат;

Аспарагінова кислота+NH3 +АТФ®Аспарагін+H3 PO4 .

Із 2-оксоглутарату утворюється глутамінова кислота, глутамін, пролін, оксипролін. З промвжних продуктів обміну вуглеводів джерилом утворення амінокислот є піруват, 3-фосфогліцерат і рибозо-5*-фосфат.

Аланін з пірувату утворюється двома шляхами: переамінуванням і відновним амінуванням. Із 3-фосфогліцерату синтезується серин, а з серину -гліцин, з рибозо-5*-фосфату можливе утворення гістидину. Важливим шляхом синтезу замінних амінокислот є процеси взаємоперетворень їх за місцем радикалів та синтез замінних амінокислот з незамінних: фенілаланін®тирозин; метіонін® серин; серин ® гліцин; орнітин ® аргінін; метіонін ® цистеїн.

Синтез незамінних амінокислот здійснюється в тканинах рослин і бактеріальних клітинах. В організмі людини цей процес не здійснюється, оскільки там не утворюються кетокислоти, які могли б бути використані для їх синтезу. Синтез метіоніну та треоніну здійснюється з аспарагінової кислоти за участю АТФ та деяких ферментів - НАД-залежних дегідрогеназ, піридоксалевих, кобамідних, фоланових. Процес синтезу амінокислот відбувається однаково до утворення гомосерину, а далі він проходить з використанням ферментів, специфічних для кожної амінокислоти. Синтез лізину в бактеріальних клітинах здійснюється з пірувату та аспарагінової кислоти шляхом їх конденсації через циклічні проміжні продукти і діамінопімелінову кислоту. Фенілаланін і триптофан синтезуються з еритрозо-4*-фосфату і фосфоенолпірувату через шикімову, хоризмову та антранілову (триптофан) або префенову (фенілаланін) кислоти. Гістидин синтезується з АТФ, 5-фосфорибозил-1-пірофосфату і глутаміну під час багатоетапних перетворень. Валін, лейцин, ізолейцин синтезуються з пірувату внаслідок складних ферментативних перетворень, у результаті яких утворюється кетокислота з розгалуженим бічним радикалом; далі вона вступає в реакцію переамвнування з глутаміновою кислотою.

ВИКОРИСТАНА ЛІТЕРАТУРА:

1. Ф.Ф.Боєчко, Л.О.Боєчко. Основні Біохімічні поняття, визначення і терміни

2. А.А.Петров, Х.В. Бальян, А.Г. Трощенко. Органічна Хімія.

3. Н.Грін, У.Стаут, Д.Тейлор. Биология. Москва: Мир. 1996 рік.